Laporan
Biologi
Menentukan
Pengaruh Konsentrasi Substraat terhadap Aktivitas Enzim
D
I
S
U
S
U
N
Oleh:
Meilinda
Dwi Pertiwi
Erlangga
Mandala Sakti
Wahyu
Utama
Kelas
XII Ipa 2
PEMERINTAH
KABUPATEN REJANG LEBONG
DINAS
PENDIDIDAN
SMA
NEGERI 1 CURUP SELATAN
Jl.SMA
N.4 No. 03 Ds. Teladan
Menentukan
Pengaruh Konsentrasi Substrat terhadap Aktivitas Enzim
1. Tujuan
Menentukan pengaruh konsentrasi substrat terhadap
aktivitas enzim katalase.
2. Landasan
Teori
Metabolisme
berasal dari kata metabole (Yunani) yang berarti berubah. Metabolisme merupakan
keseluruhan proses kimiawi yang berlangsung didalam tubuh yang meliputi
pertukaran zat dan energi serta enzim didalam sel dengan lingkungannya.
Metabolisme dapat dogolongkan menjadi dua, yaitu anabolisme dan katabolisme.
Anabolisme yaitu
proses pembentukan atau penyusunan senyawa sederhana menjadi senyawa kompleks
yang memerlukan energi, contohnya adalah fotosintesis. Sedangkan katabolisme
yaitu proses pemecahan atau pembongkaran senyawa kompleks menjadi senyawa
sederhana dengan membebaskan energi, contohnya adalah respirasi. Komponen yang
berkaitan dengan metabolisme adalah :
• ATP
(Adenosin Tri Fosfat) = merupakan molekul berenergi tinggi. Energi tersebut
berasal dari energi yang dibebaskan dalam respirasi.
CO2 + H2O --> Glukosa + O2
• Enzim =
adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan
protein.
Glukosa + O2 --> CO2 + H2 + ATP
Enzim mempunyai
dua fungsi pokok yaitu mempercepat reaksi tetapi tidak ikut bereaksi dan
mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama. Enzim
tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lain menyebabkan
enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang disebut
holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
1. Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari
enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi menentukan kekhususan dari
enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa yang berlainan,
tergantung dari enzimnya.
2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik
apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi, koenzim tidak begitu
erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil (tahan
panas), mengandung ribose dan fosfat.
Sifat-sifat Enzim
:
a. Enzim
hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah produk akhir yang
dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu
reaksi.
b. Enzim
bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu
saja.
c. Enzim
merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein.
Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar. Enzim akan
kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut
organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi
sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.
d. Enzim
diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator,
enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.
e. Enzim
bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat
berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat
laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu
senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa
menjadi senyawa tertentu.
f. Enzim
dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim
adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat) serta
konsentrasi substrat.
Cara kerja
enzim dapat dijelaskan dengan dua teori, yaitu teori gembok dan anak kunci, dan
teori kecocokan yang terinduksi.
a. Teori gembok dan anak kunci
(Lock and key theory)
Enzim dan
substrat bergabung bersama membentuk kompleks, seperti kunci yang masuk dalam
gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi dengan energi aktivasi yang
rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan produk serta
membebaskan enzim.
b. Teori kecocokan yang terinduksi
(Induced fit theory)
Menurut
teori kecocokan yang terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang
fleksibel. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif
termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks. Ketika produk sudah terlepas
dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas. Sehingga, substrat
yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.
Enzim adalah senyawa yang dibentuk oleh sel tubuh
organisme. dalam sel enzim ini diproduksi oleh organel badan mikro peroksisok.
Kegunaan enzim katalase adalah menguraikan Hidogen Peroksida (H2O2), merupakan
senyawa racun dalam tubuh yang terbentuk pada proses pencernaan makanan.
Hidrogen
peroksida dengan rumus kimia bila H2O2 ditemukan oleh Louis Jacquea Thenard
pada tahuna 1818. Senyawa ini merupakan bahan kimia organik yang memiliki sifat
oksidator kuat dan bersifat racun dalam tubuh.
Senyawa peroksida harus
segera di uraikan menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya.
Enzim katalase mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2) menjadi air (H2O)
dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O) ditandai dengan timbulnya
gelembung.
Bentuk
reaksi kimianya adalah:
H2O --> H2O + O2
Enzim
tertentu dapat bekerja secara optimal pada kondisi tertentu pula.
Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah sebagai berikut :
1. Suhu
: Enzim menjadi rusak bila suhunya terlalu tinggi atau rendah. Protein
akan mengental atau mengalami koagulasi bila suhunya terlalu tinggi (panas).
2. Derajat
keasaman (pH) : Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa
yang sangat kuat. Sebagian besar enzim bekerja paling efektif pada
kisaran pH lingkungan yang sedikit sempit (pH= ±7). Di luar pH optimal,
kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan aktivitas enzim dengan cepat.
3. Konsentrasi
enzim, substrat, dan kofaktor : Jika pH dan suhu suatu sistem enzim dalam
keadaan konstan serta jumlah substrat berlebihan, maka laju reaksi sebanding
dengan jumlah enzim yang ada. Jika pH, suhu dan konsentrasi enzim dalam
keadaan konstan, maka reaksi awal hinga batas tertentu sebanding dengan
substrat yang ada. Jika enzim memerlukan suatu koenzim atau ion kofaktor,
maka konsentrasi substrat dapat menetukan laju reaksi.
4. Inhibitor
enzim: Kerja enzim dapat dihambat, baik bersifat sementara maupun tetap oleh
inhibitor berupa zat kimia tertentu. Pada konsentrasi substrat yang
rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi.
- Alat dan Bahan
a. Alat
1) Tabung reaksi
2) Rak tabung reaksi
3) Silet / Cutter
4) Pipet tetes
5) Penggaris
6) Spidol
7) Tissue
8) Sarung tangan
9) Masker
b. Bahan
1) Hidrogen perioksida ( H2O2)
2) Hati ayam segar
- Cara Kerja
1. Potonglah hati ayam dengan ukuran 1
cm x 0,5 cm x 0,5 cm! Buatlah 5 potongan hati!
2. Ambillah Hidrogen perioksida ( H2O2),selanjutnya masukkan ke dalam tabung reaksi! Perbandingan
volumenya dapat dilihat pada table berikut.
Tabung
Reaksi
|
Volume
(ml)
( H2O2)
|
A
|
0%
|
B
|
25%
|
C
|
50%
|
3. Masukkanlah potongan hati ayam ke
dalam tiap-tiap tabung reaksi! Tandai ketinggian awal larutan dengan
menggunakan spidol.
4. Ukurlah ketinggian gelembung udara
mulai dari batas tanda spidol sampai batas teratas gelembung udara
5. Catatlah hasil pengamatan!
- Pembahasan
Dari
percobaan , didapatkan hasil sebagai berikut.
Tabung
Reaksi
|
Tinggi Awal (cm)
|
Tinggi akhir (cm)
|
Tinggi
gelembung (cm)
|
Tingkat
reaksi*
|
A
|
2
cm
|
2
cm
|
0
cm
|
-
|
B
|
2
cm
|
5,2
cm
|
3,2
cm
|
+++
|
C
|
2
cm
|
8,3
cm
|
6,3
cm
|
++++
|
*Keterangan:
- : tidak terjadi reaksi
+ : reaksi sangat lambat
++ : reaksi lambat
+++ : reaksi cepat
++++ : reaksi sangat cepat
Berdasarkan tabel hasil pengamatan di atas,dapat dilihat
bahwa pada tabung A yang berisi hati ayam dan larutan H₂O₂ 0% tidak terjadi reaksi kimia
dikarenakan konsetrasi
substrat (H₂O₂) yang diubah enzim
katalase menjadi H₂O
dan O₂ hanya sedikit.
Pada tabung reaksi B yang berisi
hati dan larutan H₂O₂ 25% terjadi reaksi
kimia yang cepat hal ini dikarenakan konsetrasi substrat (H₂O₂) yang diubah enzim katalase
menjadi H₂O
dan O₂
memiliki jumlah yang banyak.
Pada tabung C yang berisi hati dan larutan H₂O₂ 50% terjadi reaksi kimia yang sangat cepat, hal
ini dikarenakan
substrat (H₂O₂) yang diubah enzim
katalase menjadi H₂O
dan O₂
lebih banyak dibandingkan dengan tabung B.
Dari data di atas dapat juga dibuat grafik sebagai berikut.
Dari grafik dapat dilihat bahwa tabung dengan konsentrasi H₂O₂ yang tinggi akan bereaksi lebih cepat dibandingkan dengan
tabung dengan konsentrasi H₂O₂ yang rendah.Hal ini dikarenakan substrat H₂O₂ yang diubah enzim
katalase menjadi H₂O dan O₂ dengan konsentrasi tinggi
memiliki jumlah yang lebih banyak dibandingkan dengan reaksi dengan konsentrasi
H₂O₂ yang rendah.
- Kesimpulan
Dari percobaan yang kami lakukan,
dapat diambil kesimpulan bahwa ;
1.
Hati
sapi berperan sebagai enzim, sedangkan H₂O₂ sebagai substratnya (bahan tempat
enzim bekerja).
2.
Jumlah
atau konsentrasi substrat berpengaruh terhadap mekanisme kerja enzim. Jika
substratnya sedikit maka kerja enzim juga rendah, sebaliknya jika jumlah
substratnya banyak semakin cepat pula kerja enzim tersebut.
- Daftar Pustaka
Aryulina,Dyah dkk.2007.Biologi 3.Esis.Jakarta
Rudi Ansory(2011).Praktikum Biologi Enzim. http://rudyanshory.blogspot.
Com /2011/11/praktikum-biologi-enzim.html) diakses pada 23 September 2013.
Windawati(2013).Enzim.http://wind4w4ti.blogspot.com/2013/03/Enzim.html
diakses pada 23 September 2013
Anonim(2011).Praktikum Enzim Katalase Ekstrak.http://klatenstudent.blogspot.com
diakses pada 24 September 2013
0 komentar:
Posting Komentar